抗病毒蛋白Tetherin (BST2/CD317)，是由181個氨基酸組成的跨膜蛋白，是宿主內天然抗病毒因子。研究發現BST2能夠通過募集E3泛素連接酶MARCH8泛素化修飾MAVS，從而通過誘導MAVS的自噬降解負向調控針對RNA病毒的抗病毒免疫的分子機制，并且揭示了貨物受體NDP52通過細胞選擇性自噬干預抗病毒免疫的新調控模式。研究人員還發現MAVS的K27-連接泛素鏈能夠被貨物受體NDP52識別，從而進行選擇性自噬降解。

有趣的是，由于人類和小鼠的NDP52的結構差異，Tetherin介導的MAVS的泛素化只能被人源的NDP52所識別和降解，而在小鼠細胞內則沒有作用，該結果揭示了人和小鼠的免疫反應的差異。

*參考文獻《Tetherin Suppresses Type I Interferon Signaling by Targeting MAVS for NDP52-Mediated Selective Autophagic Degradation in Human Cells》

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